ليوسين

ليوسين
	; إل-ليوسين
الأسماء
	اسم أيوپاك Leucine
	أسماء أخرى 2-Amino-4-methylpentanoic acid
المُعرِّفات
رقم CAS
3D model (JSmol)	Interactive image;
ChEBI	CHEBI:57427 ;
ChEMBL	ChEMBL291962 ;
ChemSpider	5880 ;
DrugBank	DB01746 ;
ECHA InfoCard	100.000.475
IUPHAR/BPS	3312;
KEGG	D00030 ;
PubChem CID	6106;
UNII	GMW67QNF9C ;
CompTox Dashboard (EPA)	DTXSID9023203 ;
	InChI InChI=1S/C6H13NO2/c1-4(2)3-5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t5-/m0/s1 Key: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N ; InChI=1/C6H13NO2/c1-4(2)3-5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t5-/m0/s1 Key: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVBU;
	SMILES CC(C)C[C@@H](C(=O)O)N;
الخصائص
الصيغة الجزيئية	C6H13NO2
كتلة مولية	131.16 g mol-1
الحموضة (pKa)	2.36 (carboxyl), 9.60 (amino)
القابلية المغناطيسية	-84.9·10−6 cm3/mol
	ما لم يُذكر غير ذلك، البيانات المعطاة للمواد في حالاتهم العيارية (عند 25 °س [77 °ف]، 100 kPa).
	verify (what is ?)
	مراجع الجدول

ليوسين Leucine (يُختصر Leu أو L)، هو الحمض الأميني الذي يستخدم في تخليق الپروتينيات حيوياً. ويحتوي على مجموعة أمين-ألفا (والموجودة في صيغة NH₃⁺-الپروتونية تحت ظروف بيولوجية)، مجموعة حمضية كربوكسيلية (والتي توجد في صيغة −COO⁻ لا پروتونية تحت ظروف حيوية)، ومجموعة أيزوبوتيل جانبية السلسلة، مما يجعله حمض أميني أليفاتي غير قطبي. وهو أحد الأحماض الأمينية الأساسية في الجسم البشري، مما يعني أنه لا يمكن للجسم تخليقه: ينبغي أن يحصل عليه من خلال النظام الغذائي. المصادر الغذائية البشرية هي الأغذية التي تحتوي على پروتينات، مثل اللحوم، منتجات الألبان، منتجات الصويا، الفول والبقوليات. في الشفرة الوراثية يشفر الليوسين بستة كودونات، هي UUA، UUG، CUU، CUC، CUA، وCUG.

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

علم الأحياء

يستخدم الليوسين في الكبد، الأنسجة الدهنية، والأنسجة العضلية. الأنسجة الدهنية والعضلية تستخدم الليوسين في تكوين السترولات. يستخدم الليوسين المركب في هذين النسيجين سبعة أضعاف الليوسين المستخدم في الكبد.^[2]

ينتقل الليوسين بسرعة للمخ حيث تحوله الخلايا النجمية إلى ألفا-كيتوأيزوكاپورات عبر تحويل ألفا-الكيتوگلوتارت إلى گلوتامات.^[3]

التخليق الحيوي في النباتات

الليوسين هو حمض أميني أساسي في النظام الغذائي للحيوانات لافتقادهم مسار الانزيم الكامل لتخليقه من مركبات السلائف المحتملة. بناءاً على ذلك، ينبغي عليهم تناوله، عادة كمركب پروتيني. تخلق النباتات والعضيات الدقيقة الليوسين من حمض الپيروڤيك عن طريق سلسلة من الانزيمات:^[4]

Acetolactate synthase
Acetohydroxy acid isomeroreductase
Dihydroxyacid dehydratase
α-Isopropylmalate synthase
α-Isopropylmalate isomerase
Leucine aminotransferase

الأيض في البشر

Leucine metabolism in humans

Diagram of leucine, HMB, and isovaleryl-CoA metabolism in humans

L-Leucine

Branched-chain amino
acid aminotransferase

Muscle: α-Ketoisocaproate (α-KIC)

Liver: α-Ketoisocaproate (α-KIC)

Branched-chain α-ketoacid
dehydrogenase (mitochondria)

KIC-dioxygenase
(cytosol)

Isovaleryl-CoA

β-Hydroxy
β-methylbutyrate
(HMB)

Excreted
in urine
(10–40%)

β-Methylcrotonoyl-CoA
(MC-CoA)

β-Methylglutaconyl-CoA
(MG-CoA)

β-Hydroxy β-methylglutaryl-CoA
(HMG-CoA)

Acetoacetyl-CoA

Acetyl-CoA

Acetoacetate

CO₂

CO₂+biotin

CO₂

O₂

CO₂

H₂O

(liver)
HMG-CoA
lyase

(when biotin is deficient)
Enoyl-CoA hydratase

biotin+CO₂

Isovaleryl-CoA
dehydrogenase

Human metabolic pathway for HMB and isovaleryl-CoA relative to L-leucine.^[5]^[6]^[7] Of the two major pathways, L-leucine is mostly metabolized into isovaleryl-CoA, while only about 5% is metabolized into HMB.^[5]^[6]^[7]

التأثيرات

الأمان

المتطلبات

المصادر الغذائية

المصادر الغذائية لليسين^[8]
الغذاء	گ/100گ
پروتين مصل اللبن المركز، المسحوق المجفف	10.0-12.0
پروتين الصويا المركز، المسحوق المجفف	7.5-8.5
فول الصويا البذور، المسحوق، المملح	2.87
القنب البذور، المقشر	2.16
لحم البقر، المطهي، النيء	1.76
الفول السوداني	1.67
الأسماك، السلمون، الناضج، النيء	1.62
جنين القمح	1.57
اللوز	1.49
الدجاج، المسلوق أو المقلي، الأفخاذ، النيء	1.48
بيض الدجاج، المح، النيء	1.40
الشعير	1.28
الإدامامي (فول الصويا، الخضراء، النيئة)	0.93
الحبوب، المطهوة	0.78
العدس، المطهو	0.65
الحمص، المطهو	0.63
الذرة، الصفراء	0.35
حليب الأبقار، الكامل الدسم، 2.25% دهن الحليب	0.27
الأرز، البني، المطهو	0.19
الحليب، البشري، البالغون، السائل	0.10

الخصائص الكيميائية

(S)-Leucine (or L-leucine), left; (R)-leucine (or D-leucine), right, in zwitterionic form at neutral pH

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

استخدامات أخرى

انظر أيضاً

ليوسينات، نظائر ومشتقات الليوسين.
Leucine zipper، عنصر شائع في پروتينات عامل النسخ.

المصادر

^ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
^ J. Rosenthal, et al. Department of Medicine, University of Toronto, Toronto, Canada. "Metabolic fate of leucine: A significant sterol precursor in adipose tissue and muscle". American Journal of Physiology Vol. 226, No. 2, p. 411-418. Retrieved 25 March 2008.{{cite web}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
^ [reference: Yudoff, Mark. (Feb 01 2017) "Interactions in the Metabolism of Glutamate and the Branched-Chain Amino Acids and ketoacids in the CNS" Neurochem Res. 2017 January; 42(1): 10-18. doi:10.1007/s11064-016-2057-z. ]
^ Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.
^ ^أ ^ب Wilson JM, Fitschen PJ, Campbell B, Wilson GJ, Zanchi N, Taylor L, Wilborn C, Kalman DS, Stout JR, Hoffman JR, Ziegenfuss TN, Lopez HL, Kreider RB, Smith-Ryan AE, Antonio J (February 2013). "International Society of Sports Nutrition Position Stand: beta-hydroxy-beta-methylbutyrate (HMB)". Journal of the International Society of Sports Nutrition. 10 (1): 6. doi:10.1186/1550-2783-10-6. PMC 3568064. PMID 23374455.{{cite journal}}: CS1 maint: unflagged free DOI (link)
^ ^أ ^ب Zanchi NE, Gerlinger-Romero F, Guimarães-Ferreira L, de Siqueira Filho MA, Felitti V, Lira FS, Seelaender M, Lancha AH (April 2011). "HMB supplementation: clinical and athletic performance-related effects and mechanisms of action". Amino Acids. 40 (4): 1015–1025. doi:10.1007/s00726-010-0678-0. PMID 20607321. HMB is a metabolite of the amino acid leucine (Van Koverin and Nissen 1992), an essential amino acid. The first step in HMB metabolism is the reversible transamination of leucine to [α-KIC] that occurs mainly extrahepatically (Block and Buse 1990). Following this enzymatic reaction, [α-KIC] may follow one of two pathways. In the first, HMB is produced from [α-KIC] by the cytosolic enzyme KIC dioxygenase (Sabourin and Bieber 1983). The cytosolic dioxygenase has been characterized extensively and differs from the mitochondrial form in that the dioxygenase enzyme is a cytosolic enzyme, whereas the dehydrogenase enzyme is found exclusively in the mitochondrion (Sabourin and Bieber 1981, 1983). Importantly, this route of HMB formation is direct and completely dependent of liver KIC dioxygenase. Following this pathway, HMB in the cytosol is first converted to cytosolic β-hydroxy-β-methylglutaryl-CoA (HMG-CoA), which can then be directed for cholesterol synthesis (Rudney 1957) (Fig. 1). In fact, numerous biochemical studies have shown that HMB is a precursor of cholesterol (Zabin and Bloch 1951; Nissen et al. 2000).
^ ^أ ^ب Kohlmeier M (May 2015). "Leucine". Nutrient Metabolism: Structures, Functions, and Genes (2nd ed.). Academic Press. pp. 385–388. ISBN 978-0-12-387784-0. Retrieved 6 June 2016. Energy fuel: Eventually, most Leu is broken down, providing about 6.0kcal/g. About 60% of ingested Leu is oxidized within a few hours ... Ketogenesis: A significant proportion (40% of an ingested dose) is converted into acetyl-CoA and thereby contributes to the synthesis of ketones, steroids, fatty acids, and other compounds
Figure 8.57: Metabolism of L-leucine
^ National Nutrient Database for Standard Reference. U.S. Department of Agriculture. Archived from the original on 3 March 2015. Retrieved 16 September 2009. {{cite book}}: Unknown parameter |deadurl= ignored (|url-status= suggested) (help)

وصلات خارجية

التخليق الحيوي لليوسين

[1] Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.

[2] J. Rosenthal, et al. Department of Medicine, University of Toronto, Toronto, Canada. "Metabolic fate of leucine: A significant sterol precursor in adipose tissue and muscle". American Journal of Physiology Vol. 226, No. 2, p. 411-418. Retrieved 25 March 2008.{{cite web}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)

[3] [reference: Yudoff, Mark. (Feb 01 2017) "Interactions in the Metabolism of Glutamate and the Branched-Chain Amino Acids and ketoacids in the CNS" Neurochem Res. 2017 January; 42(1): 10-18. doi:10.1007/s11064-016-2057-z. ]

[4] Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.

[ISSN_position_stand_2013-5] أ ^ب Wilson JM, Fitschen PJ, Campbell B, Wilson GJ, Zanchi N, Taylor L, Wilborn C, Kalman DS, Stout JR, Hoffman JR, Ziegenfuss TN, Lopez HL, Kreider RB, Smith-Ryan AE, Antonio J (February 2013). "International Society of Sports Nutrition Position Stand: beta-hydroxy-beta-methylbutyrate (HMB)". Journal of the International Society of Sports Nutrition. 10 (1): 6. doi:10.1186/1550-2783-10-6. PMC 3568064. PMID 23374455.{{cite journal}}: CS1 maint: unflagged free DOI (link)

[HMB_athletic_performance-related_effects_2011_review-6] أ ^ب Zanchi NE, Gerlinger-Romero F, Guimarães-Ferreira L, de Siqueira Filho MA, Felitti V, Lira FS, Seelaender M, Lancha AH (April 2011). "HMB supplementation: clinical and athletic performance-related effects and mechanisms of action". Amino Acids. 40 (4): 1015–1025. doi:10.1007/s00726-010-0678-0. PMID 20607321. HMB is a metabolite of the amino acid leucine (Van Koverin and Nissen 1992), an essential amino acid. The first step in HMB metabolism is the reversible transamination of leucine to [α-KIC] that occurs mainly extrahepatically (Block and Buse 1990). Following this enzymatic reaction, [α-KIC] may follow one of two pathways. In the first, HMB is produced from [α-KIC] by the cytosolic enzyme KIC dioxygenase (Sabourin and Bieber 1983). The cytosolic dioxygenase has been characterized extensively and differs from the mitochondrial form in that the dioxygenase enzyme is a cytosolic enzyme, whereas the dehydrogenase enzyme is found exclusively in the mitochondrion (Sabourin and Bieber 1981, 1983). Importantly, this route of HMB formation is direct and completely dependent of liver KIC dioxygenase. Following this pathway, HMB in the cytosol is first converted to cytosolic β-hydroxy-β-methylglutaryl-CoA (HMG-CoA), which can then be directed for cholesterol synthesis (Rudney 1957) (Fig. 1). In fact, numerous biochemical studies have shown that HMB is a precursor of cholesterol (Zabin and Bloch 1951; Nissen et al. 2000).

[Leucine_metabolism-7] أ ^ب Kohlmeier M (May 2015). "Leucine". Nutrient Metabolism: Structures, Functions, and Genes (2nd ed.). Academic Press. pp. 385–388. ISBN 978-0-12-387784-0. Retrieved 6 June 2016. Energy fuel: Eventually, most Leu is broken down, providing about 6.0kcal/g. About 60% of ingested Leu is oxidized within a few hours ... Ketogenesis: A significant proportion (40% of an ingested dose) is converted into acetyl-CoA and thereby contributes to the synthesis of ketones, steroids, fatty acids, and other compounds
Figure 8.57: Metabolism of L-leucine

[8] National Nutrient Database for Standard Reference. U.S. Department of Agriculture. Archived from the original on 3 March 2015. Retrieved 16 September 2009. {{cite book}}: Unknown parameter |deadurl= ignored (|url-status= suggested) (help)

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]