لكتن

يجب ألا يـُخلـَط بينها وبين لپتين or ليسيثين.
الهيماجلوتينين الجانبي.

اللكتنات (إنگليزية: Lectins)، هي پروتينات تربط هيكل معينة من الكربوهيدرات، مخصصة بشكل كبير لمجموعات السكريات التي تشكل جزءاً من جزئيات أخرى، لذلك تسبب تراص خلايا معينة أو ترسيب الجلايكوكوجوجات وعديد السكاريد. يلعب اللكتين دورًا في التعرف على المستوى الخلوي والجزيئي ويلعب العديد من الأدوار في ظواهر التعرف الحيوي التي تشمل الخلايا والكربوهيدرات والپروتينات.[1][2] كما تعتبر اللكتينات ايضاً وسيطاً في ارتباط وربط الجراثيم والڤيروسات والفطريات بأهدافها المقصودة.

تتواجد اللكتينات في العديد من الأغذية. تحتاج بعض الأغذية، مثل الفاصوليا والحبوب، إلى الطهي أو التخمير أو التنبيت لتقليل محتوى اللكتين. بعض اللكتينات المفيدة، مثل CLEC11A، الذي يعزز نمو العظام، بينما البعض الآخر قد يكون ذيفاناً قوياً مثل الرايسين.[3]

قد تُعطل بواسطة السكريات الأحادية والسكريات قليلة التعدد، والتي ترتبط باللكتينات المبتلعة من الحبوب والبقوليات والنباتات الباذنجانية ومنتجات الألبان يمكن أن يمنع هذا ارتباطها بالكربوهيدرات داخل غشاء الخلية. تعني انتقائية اللكتين أنها مفيدة في تحليل فصيلة الدم، وقد خضعت لأبحاث لاحتمالية استخدامها في المحاصيل المعدلة وراثيًا لنقل مقاومة الآفات.

. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

أصل الاسم

جدول اللكتينات النباتية الرئيسيية [4]
  رمز اللكتين اسم اللكتين المصدر Ligand motif
اللكتينات الرابطة للمانوز
ConA كونكانافالين أ Canavalia ensiformis α-D-mannosyl and α-D-glucosyl residues

branched α-mannosidic structures (high α-mannose type, or hybrid type and biantennary complex type N-Glycans)

LCH لكتن العدس العدس Fucosylated core region of bi- and triantennary complex type N-Glycans
GNA لكتين زهرة اللبن الشتوية زهرة اللبن الشتوية α 1-3 and α 1-6 linked high mannose structures
اللكتينات المرتبطة بالجلاكتوز / ن-أسيتيل-جالاكتوزأمين
RCA الرايسين، ملزن Ricinus communis ، RCA120 الخروع Galβ1-4GalNAcβ1-R
PNA Peanut agglutinin الفول السوداني Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen)
AIL الجاكلين Artocarpus integrifolia (Sia)Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen)
VVL لكتن البيقية الموبرة البيقية الموبرة GalNAcα-Ser/Thr (Tn-Antigen)
اللكتينات المرتبطة بـ ن-أستيل جلوجوزأمين
WGA ملزن جنين القمح القمح GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (sialic acid)
اللكتينات المرتبطة بـ ن-أستيل حمض النيورأمينيك
SNA لكتن الحمان الخمان الأسود Neu5Acα2-6Gal(NAc)-R
MAL Maackia amurensis leukoagglutinin Maackia amurensis Neu5Ac/Gcα2,3Galβ1,4Glc(NAc)
MAH Maackia amurensis hemoagglutinin Maackia amurensis Neu5Ac/Gcα2,3Galβ1,3(Neu5Acα2,6)GalNac
اللكتينات المرتبطة بالفوكوز
UEA ملزن الجولق الشائع الجولق الشائع Fucα1-2Gal-R
AAL Aleuria aurantia lectin Aleuria aurantia Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc,

R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1

قام وليام بويد بمفرده ثم مع إليزابث شاپليج[5] بطرح مصطلح "اللكتن" عام 1954 من كلمة "لكتوس" lectus التلاتينية، وتعني "المختار" (من الفعل legere، أي اختيار أو انتقاء).[6]


الوظائف الحيوية

قد ترتبط اللكتينات بالكربوهيدرات القابلة للذوبان أو بجزء الكربوهيدرات الذي يشكل جزءاً من پروتينات سكرية أو دهون سكرية. عادة ما تتراص على خلايا حيوانية معينة و/ أو تترسب على الجليكوكونجوجات. معظم اللكتينات ليس لها نشاط إنزيمي.


سكريات قليلة التعدد (موضحة بالرمادي) مرتبطة في موقع ارتباط لكتين نباتي ("جريفونية بسيطة الأوراق" إنزلاكتين 4 معقد مع فصيلة الدم لويس ب؛ للتوضيح يُعرض فقط جزء من قليل السكاريد (الوسط، باللون الرمادي).


الحيوانات

تلعب اللكتينات الوظائف التالية في الحيوانات:

  • تنظيم التصاق الخلايا.
  • تنظيم تخليق الپروتينات السكرية.
  • تنظيم مستويات پروتين الدم.
  • ربط الپروتينات السكرية خارج وداخل الخلايا.
  • كمستقبل على سطح خلايا الكبد في الثدييات للتعرف على بقايا الجالاكتوز، مما يؤدي إلى إزالة بعض الپروتينات السكرية من الدورة الدموية
  • كمستقبل يتعرف على الإنزيمات المتحللة بالماء المحتوية على مانوز-6-فوسفات، وتستهدف هذه الپروتينات لتسليمها إلى الليزوسومات؛ داء الخلايا المتضمنة هو أحد أنواع العيوب في هذا النظام بالذات.
  • من المعروف أن اللكتينات تلعب أدوارًا مهمة في جهاز المناعة الفطري. تساعد اللكتينات مثل اللكتينات المرتبطة بالمانز كوسيط في خط الدفاع الأول ضد غزو العضيات الدقيقة. تلعب اللكتينات المناعية الأخرى دورًا في التمييز الذاتي ومن المحتمل أنها تعدل العمليات الالتهابية والتفاعل الذاتي.[7] الإنتلكتينات (لكتينات من النوع العاشر) تربط الجليكانات الجرثومية وقد تعمل في الجهاز المناعي الفطري أيضًا. قد تشارك اللكتينات في التعرف على الأنماط والقضاء على العوامل الممرضة في المناعة الفطرية للفقاريات بما في ذلك الأسماك.[8]

النباتات

لا تزال وظيفة اللكتينات في النباتات (لكتين البقول) غير مؤكدة. بمجرد الاعتقاد بكونها ضرورية لربط الريزوبيا، استبعدت هذه الوظيفة المقترحة من خلال دراسات الجين المتحور للكتين.[9]

يتناقص التركيز الكبير لللكتينات في بذور النبات مع النمو، ويقترح ان لها دورًا في الإنبات وربما في بقاء البذور نفسها. يُعتقد أيضًا أن ارتباط الپروتينات السكرية على سطح الخلايا الطفيلية هو أحد وظائف اللكتين. عُثر في الطبيعة على العديد من الليكتينات النباتية للتعرف على روابط المواد غير الكربوهيدراتية التي تكون بشكل أساسي كارهة للماء، بما في ذلك الأدينين، الأوكسينز، السيتوكينين، حمض خليك الإندول، وكذلك الپورفيرينات القابلة للذوبان في الماء. قد تكون هذه التفاعلات ذات صلة من الناحية الفسيولوجية، لأن بعض هذه الجزيئات تعمل كهرمونات نباتية.[10]

يُعتقد أن كينازات مستقبلات اللكتين (LecRKs) تتعرف على الأنماط الجزيئية المرتبطة بالضرر (DAMPs)، والتي يتم إنشاؤها أو إطلاقها من هجوم الحيوانات العاشبة.[بحاجة لمصدر] في رشاد الصخر، تمتلك مستقبلات اللكتين LecRKs البقولية 11 پروتين LecRK. تبين أن LecRK-1.8 يتعرف على جزيئات NAD وأن LecRK-1.9 يتعرف على جزئيات ATP خارج الخلايا.[بحاجة لمصدر]

الجراثيم والت

قد ترتبط بعض الپروتينات السكرية الفيروسية لالتهاب الكبد الڤيروسي سي مع لكتينات النوع سي على سطح الخلية المضيفة (خلايا الكبد) لبدء العدوى. .[11] لتجنب طردها من الجسم عن طريق الجهاز المناعي الفطري، غالبًا ما تعبر مسببات الأمراض (على سبيل المثال، الڤيروسات والجراثيم التي تصيب الخلايا البشرية) عن اللكتينات السطحية المعروفة باسم اللاصقات والهماجلوتينينات التي ترتبط بالجليكانات الخاصة بنسيج معين على الپروتينات السكرية والدهون السكرية على سطح الخلية المضيفة.[12] تستخدم العديد من الڤيروسات، بما في ذلك ڤيروس الإنفلونزا والعديد من الڤيروسات في عائلة الڤيروسات مخاطية، هذه الآلية لربط الخلايا المستهدفة والدخول إليها.[13]

الاستخدام

في الطب والأبحاث الطبية

تعتبر اللكتينات المعزولة هامة في البيئة السريرية لأنها تستخدم في معرفة فصائل الدم.[14] تُعرف بعض الدهون السكرية والپروتينات السكرية على خلايا الدم الحمراء عن طريق اللكتينات.

  • يستخدم أحد اللكتينات المعزولة من اللوبيا ثمانية الأزهار للتعرف على مستضد فصيلة الدم إيه 1.
  • يستخدم أحد اللكتينات المعزولة من الجولق الشائع للتعرف عى مستضد فصيلة الدم إتش.
  • يستخدم أحد اللكتينات المعزولة من Vicia graminea للتعرف عى مستضد فصيلة الدم إن.
  • يستخدم أحد اللكتينات المعزولة من الأندلسية البرية للتعرف عى مستضد فصيلة الدم إم.
  • يستخدم أحد اللكتينات المعزولة من حليب جوز الهند للتعرف عى مستضد Theros.
  • يستخدم أحد اللكتينات المعزولة من السعادى للتعرف عى مستضد آر.

في علم الأعصاب، تُستخدم طريقة وضع العلامات التقدمية لتتبع مسار المحاور العصبية الصادرة مع PHA-L، أحد اللكتينات الموجودة في الفاصوليا.[15]

أحد اللكتينات الموجودة في الموز يثبط HIV-1 في المختبر.[16] الأشيلكتينات، المعزولة من سلطعون حدوة الحصان الصيني، تظهر نشاط تراص محدد ضد كريات الدم الحمراء من النوع إيه. مضادات تراص بي مثل Anti-BCJ وanti-BLD المعزولة من "سلطعون المجدلاف الآسيوي" و"العثة الاسفنجية" ، على التوالي، ذات قيمة في كل من فصائل الدم الروتينية والبحث.[17]

في دراسة تعرف الپروتينات على الكربوهيدرات

الكيمياء النسيجية للكتين في عضلات أسماك مصابة بالمواخط.

استخدمت اللكتينات البقولي ، مثل الهايماجلوتينينات النباتية أو كونكاناڤالين أ، على نطاق واسع كنظم نموذجية لفهم الأساس الجزيئي لكيفية تعرف الپروتينات على الكربوهيدرات، لأنه من السهل نسبيًا الحصول عليها ولديها مجموعة متنوعة من خصائص السكر. أدت العديد من الهياكل البلورية من اللكتينات البقولية إلى رؤية تفصيلية للتفاعلات الذرية بين الكربوهيدرات والپروتينات.

كأداة بيوكيميائية

استخدم الكونكاناڤالين أ وغيره من اللكتينات المتاحة تجاريًا على نطاق واسع في الاستشراب الانجذابي لتنقية الپروتينات السكرية.[18]

بشكل عام، يمكن توصيف الپروتينات فيما يتعلق بجليكوفورم وتركيب الكربوهيدرات عن طريق الاستشراب الانجذابي، التشرب، الرحلان الكهربائي الانجذابي، و[[رحلان كهربي مناعي|الرحلان الكهربائي المناعي الانجذابي] مع اللكتين، وكذلك في المصفوفات المكروية، كما هو الحال في المصفوفات المكروية للكتين بمساعدة فلورة المجال-سريعة الزوال.[19]

في الحرب البيوكيماوية

من الأمثلة على السمات الحيوية القوية لللكتينات هو الريسين المستخدم في الحرب البيوكيميائية. يُعزل پروتين الريسين من بذور نبات زيت الخروع ويتكون من نطاقي پروتين. الأبرين من نبات عين العفرين والذي يشبه:

  • النطاق الأول هو اللكتين الذي يربط بقايا الجالاكتوزيل على سطح الخلية ويمكّن الپروتين من دخول الخلايا.
  • النطاق الثاني هو ن-جليكوسيداز الذي يشق القواعد النووية للرنا الريبوسومي، مما يؤدي إلى تثبيط تخليق الپروتين وموت الخلايا.


. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

اللكتينات الغذائية

اللوكواجلوتينين هو لكتين نباتي سام يوجد في الفول النيء.

تنتشر اللكتينات في الطبيعة، وفي العديد من الأغذية التي تحتوي على الپروتينات. يمكن لبعض اللكتينات أن تكون ضارة إذا طهيت بشكل سيئ أو استهلكت بكميات كبيرة. تكون أكثر فاعلية عندما تكون نيئة لأن الغليان أو الطهي أو النقع في الماء لعدة ساعات يمكن أن يجعل معظم اللكتينات غير نشطة. ومع ذلك، فإن طهي الفاصوليا النيئة على نار خفيفة، كما هو الحال في الطبخ البطيء ، لن يزيل كل اللكتيناتs.[20]

وجدت بعض الدراسات أن اللكتينات قد تتداخل مع امتصاص بعض المعادن، مثل الكالسيوم والحديد والفوسفور والزنك. قد يؤدي ارتباط اللكتينات بالخلايا في الجهاز الهضمي إلى تعطيل تكسير وامتصاص بعض العناصر الغذائية، وحيث أنها ترتبط بالخلايا لفترات طويلة، فإن بعض النظريات ترى أنها قد تلعب دورًا في الحالات الالتهابية حالات مثل التهاب المفاصل الروماتويدي والسكري النوع الأول، ولكن الأبحاث التي تدعم الادعاءات المتعلقة بالتأثيرات الصحية طويلة المدى على البشر محدودة، وقد ركزت معظم الدراسات الحالية على البلدان النامية حيث قد يكون سوء التغذية عاملاً أو يكون النظام الغذائي محدوداً.[20]

الحمية الخالية من اللكتن

المقالة الرئيسية: حمية خالية من اللكتن

كان أول كاتب يدعو إلى اتباع حمية خالية من اللكتين هو پيتر دادامو، الذي اشتهر بترويجه بحمية فصائل الدم. وجادل داداموبأن اللكتين قد يضر بفصيلة دم الشخص عن طريق التدخل في الهضم، والتمثيل الغذائي للطعام، والهرمونات، وإنتاج الأنسولين - ولذا يجب تجنبه.[21] لم يقدم دادامو أي دليل علمي ولا بيانات منشورة لادعاءاته، وتعرضت حميته لانتقادات بسبب الإدلاء بتصريحات غير دقيقة حول الكيمياء الحيوية.[21][22]

اقترح ستيڤن جندري اتباع حمية خالية من اللكتن في كتابه "مفارقة النبات" (2017). يستثني مجموعة كبيرة من الأطعمة الشائعة بما في ذلك الحبوب الكاملة والبقوليات ومعظم الفاكهة، بالإضافة إلى الخضروات الباذنجانية: الطماطم والبطاطس والباذنجان والفلفل الحلو والفلفل الحار.[23][24] اعتبرت ادعاءات جندري حول اللكتينات من العلوم الزائفة. يستشهد كتابه بدراسات لا علاقة لها باللكتينات، وبعضها يظهر - خلافًا لتوصياته - أن تجنب الحبوب الكاملة مثل القمح والشعير والجاودار سيسمح بزيادة الكراثيم الضارة مع تقليل الجراثيم المفيدة.[25][26][27]

السمية

اللكتينات هي واحدة من العديد من المكونات السامة للعديد من النباتات النيئة التي يتم تعطيلها عن طريق المعالجة والتحضير المناسبين (على سبيل المثال، الطهي بالحرارة والتخمير).[28] على سبيل المثال، تحتوي الفاصوليا النيئة بشكل طبيعي على مستويات سامة من اللكتين (على سبيل المثال الهايماجلوتينينات النباتية). قد تشمل التأثيرات الضائرة نقص التغذية، وردود الفعل المناعية (الحساسية).[29]

التراص الدموي

تعتبر الليتينات عائلة رئيسية من مضادات المغذيات الپروتينية، وهي پروتينات محددة مرتبطة بالسكر تظهر أنشطة ربط الكربوهيدرات قابلة للعكس.[30] تشبه اللكتينات الأجسام المضادة في قدرتها على تراص خلايا الدم الحمراء.[31]

ثبت أن العديد من بذور البقوليات تحتوي على نشاط عالي من اللكتين يسمى التراص الدموي.[32] فول الصويا من أهم البقوليات في هذه الفئة. تحتوي بذوره على نشاط عالي من لتكتينات فول الصويا (لكتن فول الصويا أو SBA).

التاريخ

قبل فترة طويلة من فهم أعمق لوظائفها الحيوية العديدة، أشير إلى اللكتينات النباتية، المعروفة أيضًا باسم الجيماجلوتينينات النباتية، لتخصصها الكبير بشكل خاص لجليكوكونجوجات الخارجية (على سبيل المثال، تلك الخاصة بالفطريات والحيوانات)[33] وتستخدم في الطب الحيوي لاختبار خلايا الدم وفي الكيمياء الحيوية من أجل التجزئة.[بحاجة لمصدر]

على الرغم من اكتشافها لأول مرة منذ أكثر من 100 عام في النباتات، فمن المعروف الآن أن الليكتين موجود في جميع أنحاء الطبيعة. يُعتقد أن أقدم وصف للقراءة قد قدمه پيتر هيرمان ستيلمارك في أطروحة الدكتوراه التي قدمها عام 1888 إلى جامعة دوربات. قام ستيلمارك بعزل مادة الريسين، وهي هيماجلوتينين شديدة السمية، مأخوذة من بذور نبات الخروع.

كان أول لكتين يتم تنقيته على نطاق واسع ومتاح على أساس تجاري هو كونكاناڤالين أ، وهو الآن أكثر اللكتينات استخدامًا لتوصيف وتنقية الجزيئات المحتوية على السكر والهياكل الخلوية.[34] ربما تكون لكتنيات البقول هي أكثر اللكتينات دراسة.

انظر أيضاً

المصادر

  1. ^ URS Rutishauser; Leo Sachs (May 1, 1975). "Cell-to-Cell Binding Induced by Different Lectins". Journal of Cell Biology. 65 (2): 247–257. doi:10.1083/jcb.65.2.247. PMC 2109424. PMID 805150.
  2. ^ Brudner, Matthew; Karpel, Marshall; Lear, Calli; Chen, Li; Yantosca, L. Michael; Scully, Corinne; Sarraju, Ashish; Sokolovska, Anna; Zariffard, M. Reza; Eisen, Damon P.; et al. (April 2, 2013). Schneider, Bradley S. (ed.). "Lectin-Dependent Enhancement of Ebola Virus Infection via Soluble and Transmembrane C-type Lectin Receptors". PLOS ONE. 8 (4): e60838. Bibcode:2013PLoSO...860838B. doi:10.1371/journal.pone.0060838. PMC 3614905. PMID 23573288.
  3. ^ Chan, Charles KF; Ransom, Ryan C; Longaker, Michael T (13 December 2016). "Lectins bring benefits to bones". eLife. 5. doi:10.7554/eLife.22926. PMC 5154756. PMID 27960074.{{cite journal}}: CS1 maint: unflagged free DOI (link)
  4. ^ "Lectin list" (PDF). Interchim. 2010. Retrieved 2010-05-05.
  5. ^ Boyd, W.C.; Shapleigh, E. (1954). "Specific precipitation activity of plant agglutinins (lectins)". Science. 119 (3091): 419. Bibcode:1954Sci...119..419B. doi:10.1126/science.119.3091.419. PMID 17842730.
  6. ^ Walker, R. (2007). "The use of lectins in histopathology". Histopathology. 9 (10): 1121–1124. doi:10.1111/j.1365-2559.1985.tb02790.x. PMID 4085980. S2CID 24989148.
  7. ^ Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin M, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB (2015). "Glycans in the immune system and The Altered Glycan Theory of Autoimmunity". J Autoimmun. 57 (6): 1–13. doi:10.1016/j.jaut.2014.12.002. PMC 4340844. PMID 25578468.
  8. ^ Arasu, Abirami; Kumaresan, Venkatesh; Sathyamoorthi, Akila; Palanisamy, Rajesh; Prabha, Nagaram; Bhatt, Prasanth; Roy, Arpita; Thirumalai, Muthukumaresan Kuppusamy; Gnanam, Annie J.; Pasupuleti, Mukesh; Marimuthu, Kasi; Arockiaraj, Jesu (2013). "Fish lily type lectin-1 contains β-prism architecture: Immunological characterization". Molecular Immunology. 56 (4): 497–506. doi:10.1016/j.molimm.2013.06.020. PMID 23911406.
  9. ^ Oldroyd, Giles E.D.; Downie, J. Allan (2008). "Coordinating Nodule Morphogenesis with Rhizobial Infection in Legumes". Annual Review of Plant Biology. 59: 519–546. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092839. PMID 18444906.
  10. ^ Komath SS, Kavitha M, Swamy MJ (March 2006). "Beyond carbohydrate binding: new directions in plant lectin research". Org. Biomol. Chem. 4 (6): 973–988. doi:10.1039/b515446d. PMID 16525538.
  11. ^ "Hepatitis C Virus Molecular Clones and Their Replication Capacity in Vivo and in Cell Culture". Virus Research. 127 (2): 195–207. 2007. doi:10.1016/j.virusres.2007.02.022. PMID 17428568. {{cite journal}}: Cite uses deprecated parameter |authors= (help)
  12. ^ Soto, GE; Hultgren, SJ (1999). "Bacterial adhesins: common themes and variations in architecture and assembly". J Bacteriol. 181 (4): 1059–1071. doi:10.1128/JB.181.4.1059-1071.1999. PMC 93481. PMID 9973330.
  13. ^ Takimoto, Toru; Taylor, Garry L.; Connaris, Helen C.; Crennell, Susan J.; Portner, Allen (2002). "Role of the Hemagglutinin-Neuraminidase Protein in the Mechanism of Paramyxovirus-Cell Membrane Fusion". Journal of Virology. 76 (24): 13028–13033. doi:10.1128/JVI.76.24.13028-13033.2002. ISSN 0022-538X. PMC 136693. PMID 12438628.
  14. ^ Sharon, N.; Lis, H (2004). "History of lectins: From hemagglutinins to biological recognition molecules". Glycobiology. 14 (11): 53R–62R. doi:10.1093/glycob/cwh122. PMID 15229195.
  15. ^ Carlson, Neil R. (2007). Physiology of behavior. Boston: Pearson Allyn & Bacon. ISBN 978-0-205-46724-2.
  16. ^ Swanson, M. D.; Winter, H. C.; Goldstein, I. J.; Markovitz, D. M. (2010). "A Lectin Isolated from Bananas is a Potent Inhibitor of HIV Replication". Journal of Biological Chemistry. 285 (12): 8646–8655. doi:10.1074/jbc.M109.034926. PMC 2838287. PMID 20080975.
  17. ^ Viswambari Devi, R.; Basilrose, M. R.; Mercy, P. D. (2010). "Prospect for lectins in arthropods". Italian Journal of Zoology. 77 (3): 254–260. doi:10.1080/11250003.2010.492794. S2CID 84825587.
  18. ^ "Immobilized Lectin". legacy.gelifesciences.com.[dead link]
  19. ^ Glyco Station, Lec Chip, Glycan profiling technology Archived 2010-02-23 at the Wayback Machine
  20. ^ أ ب "Lectins". Harvard School of Public Health. 2019-01-24.
  21. ^ أ ب Goldstein, Myrna Chandler. (2002). Controversies in Food and Nutrition. Greenwood Press. pp. 221–222. ISBN 0-313-31787-9
  22. ^ Stare, Fredrick John; Whelan, Elizabeth M. (1998). Fad-Free Nutrition. Hunter House Inc. pp. 209–212. ISBN 0-89793-237-4
  23. ^ "archive.ph". archive.ph. Archived from the original on 2019-12-17. Retrieved 2023-02-08.{{cite web}}: CS1 maint: bot: original URL status unknown (link)
  24. ^ "Ask the Expert: Clearing Up Lectin Misconceptions - Today's Dietitian Magazine". www.todaysdietitian.com. Retrieved 2023-02-08.
  25. ^ Rosenbloom, Cara (7 July 2017). "Going 'lectin-free' is the latest pseudoscience diet fad". Washington Post. Retrieved 28 July 2017.
  26. ^ Warner, Anthony (27 July 2017). "Lectin-free is the new food fad that deserves to be skewered". New Scientist. Retrieved 28 July 2017.
  27. ^ "'The Plant Paradox' by Steven Gundry MD – A Commentary". 23 August 2017.
  28. ^ Taylor, Steve (2008). "40: Food Toxicology (Lectins: Cell-Agglutinating and Sugar-Specific Proteins)". In Metcalfe, Dean; Sampson, Hugh; Simon, Ronald (eds.). Food Allergy: Adverse Reactions to Foods and Food Additives (4th ed.). pp. 498–507.
  29. ^ Cordain, Loren; Toohey, L.; Smith, M. J.; Hickey, M. S. (2007). "Modulation of immune function by dietary lectins in rheumatoid arthritis". British Journal of Nutrition. 83 (3): 207–217. doi:10.1017/S0007114500000271. PMID 10884708.
  30. ^ Goldstein, Erwin; Hayes, Colleen (1978). The Lectins: Carbohydrate-Binding Proteins of Plants and Animals. Advances in Carbohydrate Chemistry and Biochemistry. Vol. 35. pp. 127–340. doi:10.1016/S0065-2318(08)60220-6. ISBN 9780120072354. PMID 356549.
  31. ^ Sharon, Nathan; Lis, Halina (1972). "Lectins: Cell-Agglutinating and Sugar-Specific Proteins". Science. 177 (4053): 949–959. Bibcode:1972Sci...177..949S. doi:10.1126/science.177.4053.949. PMID 5055944.
  32. ^ Ellen, R.P.; Fillery, E.D.; Chan, K.H.; Grove, D.A. (1980). "Sialidase-Enhanced Lectin-Like Mechanism for Actinomyces viscosus and Actinomyces naeslundii Hemagglutination". Infection and Immunity. 27 (2): 335–343. doi:10.1128/IAI.27.2.335-343.1980. PMC 550769. PMID 6769798.
  33. ^ Handbook of Plant Lectins: Properties and Biomedical Applications. John Wiley & Sons. March 30, 1998. pp. 7–8. ISBN 978-0-471-96445-2. Retrieved 18 April 2013. {{cite book}}: Cite uses deprecated parameter |authors= (help)
  34. ^ Aksakal, R.; Mertens, C.; Soete, M.; Badi, N.; Du Prez, F. (2021). "Applications of Discrete Synthetic Macromolecules in Life and Materials Science: Recent and Future Trends". Advanced Science. 2021 (2004038): 1–22. doi:10.1002/advs.202004038. PMC 7967060. PMID 33747749.

قراءات إضافية

وصلات خارجية

تمّ الاسترجاع من "https://www.marefa.org/w/index.php?title=لكتن&oldid=2922612"