لولب ألفا

البنية الثانوية للپروتينBeta sheetلولب الفا
The image above contains clickable links
Interactive diagram of hydrogen bonds in protein secondary structure. Cartoon above, atoms below with nitrogen in blue, oxygen in red (PDB 1AXC​)


لولب ألفا alpha helix (α-helix)، هو النمط الشائع في البنية الثانوية للپروتينات وعبارة عن تركيبة لولبية-تجاه اليمين (أي لولب) تعطي فيه كل مجموعة أمين-N−H أساسية رابطة هيدروجينية إلى [[مجموعة C=O أساسية من الحمض الأميني الواقع على البقايا الثلاثة أو الأربعة السابقة على امتداد تسلسل الپروتين.

يطلق على لولب ألفا أيضاً لولب ألفا پولينگ-كوري-بارنسن الكلاسيكي. الاسم 3.613-helix يستخدم أيضاً للإشارة إلى هذا النوع من اللوالب، معطياً الرقم المتوسط للبقايا لكل لفة لولبية، حيث يوجد 13 ذرة في كل حلقة ناتجة عن الرابطة الهيدروجينية.

من بين البنى الموضعية للپروتينات، يعتبر لولب ألفا أكثرها انتظاماً والأكثر قابلية للتنبؤ من التسلسل، وكذلك الأكثر انتشاراً.


. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

الاكتشاف

Side view of an α-helix of alanine residues in atomic detail. Two hydrogen bonds for the same peptide group are highlighted in magenta; the H to O distance is about 2 Å (0.20 nm). The proteinhain runs upward here; that is, its N-terminus is at the bottom and its C-terminus at the top. Note that the sidechains (black stubs) angle slightly downward, toward the N-terminus, while the peptide oxygens (red) point up and the peptide NHs (blue with grey stubs) point down.
Top view of the same helix shown above. Four carbonyl groups are pointing upwards toward the viewer, spaced roughly 100° apart on the circle, corresponding to 3.6 amino-acid residues per turn of the helix.




البنية

الهندسة والرابطة الهيدروجينية

Contrast of helix end views between α (offset squarish) vs 310 (triangular)


Ramachandran plot (φ, ψ plot), with data points for α-helical residues forming a dense diagonal cluster below and left of center, around the global energy minimum for backbone conformation.[1]



المخططات ثنائية الأبعاد لتمثيل لوالب ألفا

مخطط العجلة اللولبية
Wenxiang diagram



الاستقرار

انظر أيضاً: پپتيد مستقر
An α-helix in ultrahigh-resolution electron density contours, with oxygen atoms in red, nitrogen atoms in blue, and hydrogen bonds as green dotted lines (PDB file 2NRL, 17-32). The N-terminus is at the top, here.



التحديد التجريبي

نزعات الحمض الأميني

جدول نزعات لولب ألفا تجاه الحمض الأميني القياسي

الفرق في الطاقة الحرة لكل بقية[2]
الحمض الأميني 3-
لتر 		1-
لتر 		الفرق اللولبي
ك.س/مول ك.ج/مول
ألانين Ala A 0.00 0.00
أرجنين Arg R 0.21 0.88
أسپاراجين Asn N 0.65 2.72
حمض الأسپارتيك Asp D 0.69 2.89
سيستين Cys C 0.68 2.85
حمض الگلوتاميك Glu E 0.40 1.67
گلوتامين Gln Q 0.39 1.63
گليسين Gly G 1.00 4.18
هيستيدين His H 0.61 2.55
آيزوليوسين Ile I 0.41 1.72
ليوسين Leu L 0.21 0.88
ليسين Lys K 0.26 1.09
مثيونين Met M 0.24 1.00
فنايل‌ألانين Phe F 0.54 2.26
پرولين Pro P 3.16 13.22
سيرين Ser S 0.50 2.09
ثريونين Thr T 0.66 2.76
تريپتوفان Trp W 0.49 2.05
تيروسين Tyr Y 0.53 2.22
ڤالين Val V 0.61 2.55

العزم ثنائي الأقطاب

اللفائف الملتفة

التجمعات واسعة النطاق

The Hemoglobin molecule has four heme-binding subunits, each made largely of α-helices.



. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

الأدوار الوظيفية

Leucine zipper coiled-coil helices & DNA-binding helices: transcription factor Max (PDB file 1HLO)
Bovine rhodopsin (PDB file 1GZM), with a bundle of seven helices crossing the membrane (membrane surfaces marked by horizontal lines)



ربط الدنا

مد الغشاء

الخصائص الميكانيكية

السمات الديناميكية

Helix–coil transition

انظر أيضاً: Helix–coil transition model


في الفن

Julian Voss-Andreae's Alpha Helix for Linus Pauling (2004), powder coated steel, height 10 ft (3 m). The sculpture stands in front of Pauling's childhood home on 3945 SE Hawthorne Boulevard in Portland, Oregon, USA.



انظر أيضاً

المصادر

  1. ^ Lovell SC, Davis IW, Arendall WB, de Bakker PI, Word JM, Prisant MG, Richardson JS, Richardson DC (February 2003). "Structure validation by Calpha geometry: phi,psi and Cbeta deviation". Proteins. 50 (3): 437–50. doi:10.1002/prot.10286. PMID 12557186.
  2. ^ Pace, C. Nick; Scholtz, J. Martin (1998). "A Helix Propensity Scale Based on Experimental Studies of Peptides and Proteins". Biophysical Journal. Vol. 75. pp. 422–427. Bibcode:1998BpJ....75..422N. doi:10.1016/s0006-3495(98)77529-0.

قراءات إضافية


. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

وصلات خارجية

تمّ الاسترجاع من "https://www.marefa.org/w/index.php?title=لولب_ألفا&oldid=1891452"