آنكسين

(تم التحويل من الآنكسين)
Annexin.png
بنية الآنكسين 3 البشري.
الآنكسين
المميزات
الرمز Annexin
Pfam PF00191
InterPro IPR001464
PROSITE PDOC00195
SCOP 2ran
TCDB 1.A.31
عائلة OPM 41
پروتين OPM 1w3w

الآنكسين (Annexin)، هو الاسم الشائع لمجموعة من البروتينات الخلوية. يوجد في الغالب في العضيات حقيقية النواة (الحيوان والنبات والفطريات).

في البشر، توجد الآنكسينات داخل الخلايا. ومع ذلك، يمكن إفرازه من السيتوبلازم إلى البيئات الخلوية الخارجية، مثل الدم.

يُعرف الآنكسين أيضاً باسم الليپوكورتين.[1] تقمع الليپوكورتين الفسفوليباز A2.[2] زيادة التعبير عن الترميز الجيني للملحق 1 هو إحدى الآليات التي من خلالها تمنع الستيرويدات القشرية (مثل الكورتيزول) الالتهاب.


. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

مقدمة

استمرت عائلة البروتين الملحقات في النمو منذ أن أُبلغ عن ارتباطها بالأغشية داخل الخلايا لأول مرة عام 1977.[3] الاعتراف بأن هذه البروتينات كانت أعضاء في عائلة واسعة جاء أولاً من مقارنات تسلسل البروتين وتفاعلها المتبادل مع الأجسام المضادة.[4] بعد فترة وجيزة، صاغ أحد هؤلاء الباحثين (جايسو) اسم الآنكسين.[5]

اعتبارًا من عام 2002، تم تحديد 160 بروتينًا ملحقًا في 65 نوعًا مختلفًا.[6] المعايير التي يجب أن يستوفيها البروتين ليتم تصنيفه على أنه آنكسين: يجب أن يكون قادرًا على الارتباط بالدهون الفوسفورية سالبة الشحنة بطريقة تعتمد على الكالسيوم ويجب أن يحتوي على تسلسل تكرار حمض أميني 70 يسمى الآنكسين المكرر. تتكون العديد من البروتينات من آنكسين مع نطاقات أخرى مثل الجلسولين.[7]

تتكون البنية الأساسية للآنكسين من نطاقين رئيسيين. يقع الأول في الطرف COOH وتسمى المنطقة "الأساسية". يقع الثاني في الطرف NH2 ويسمى منطقة "الرأس".[6]

تتكون المنطقة الأساسية من قرص حلزوني ألفا. يحتوي الجانب المحدب من هذا القرص على مواقع ربط الكالسيوم من النوع الثاني. وهي هامة للسماح بالتفاعل مع الدهون الفوسفورية في غشاء البلازما.[8]

تقع المنطقة الطرفية إن على الجانب المقعر من المنطقة الأساسية وهي مهمة لتوفير موقع ربط للبروتينات السيتوبلازمية. في بعض الملحقات يمكن أن تصبح فسفرة ويمكن أن تسبب تغيرات تقارب للكالسيوم في المنطقة الأساسية أو تغير تفاعل البروتين السيتوبلازمي.

تلعب الآنكسينات دوراً هاماً في العمليات الخلوية والفسيولوجية المختلفة مثل توفير سقالة غشائية ذات صلة بالتغيرات في شكل الخلية. أيضًا، ثبت أن الآنكسينات تشارك في trafficking وتنظيم الحويصلات، الإخراج الخلوي، الالتقام الخلوي وكذلك تكوين قنوات أنيونات الكالسيوم.[9] عُثر على الآنكسينات أيضًا خارج الخلية في الفضاء خارج الخلية ورُبطت بانحلال الفبرين والتخثر والالتهاب والاستموات.[10]

نُشرت أول دراسة لتحديد الآنكسينات بواسطة كروتز وزملائه (1978).[11] استخدم هؤلاء المؤلفون الغدد الكظرية للأبقار وحددوا البروتين المعتمد على الكالسيوم والمسؤول عن تجمع الحبيبات فيما بينها وغشاء البلازما. أُطلق على هذا البروتين اسم السينكسين، وهو مشتق من الكلمة اليونانية "synexis" وتعني "الاجتماع".


البنية

تحدد العديد من الأنواع الفرعية للآنكسينات بناءً على الاختلافات الهيكلية والوظيفية. ومع ذلك، تشترك جميع الآنكسينات في موضوع تنظيمي مشترك يتضمن منطقتين متميزتين، آنكسين أساسي وآخر أميني (N)-طرفي.[9] يحافظ على الآنكسين الأساسي بشكل كبير عبر عائلة الآنكسين وتختلف الطرف N بشكل كبير.[6] تنوع الطرف-N هو بناء مادي للاختلاف بين عائلات الأنكسينات الفرعية.

يحتوي آنكسين 310 حمض أميني في لبه على أربعة آنكسينات ملحقة، كل منها يتكون من 5 لوالب-ألفا.[9] الاستثناء هو آنكسين A-VI الذي يحتوي على نطاقين للبي آنكسين متصلين بواسطة رابط مرن.[9] يُنتج آنكسين A-VI عن طريق تكرار ودمج جينات A-V وA-X وبالتالي لن تتم مناقشتهما بالتفصيل. تكرارات الآنكسينات الأربعة تنتج پروتينًا منحنيًا وتسمح بالاختلافات الوظيفية بناءً على بنية المنحنى.[6] يتفاعل الجانب المقعر من لب الآنكسين مع الطرف N والرسل الثانية العضوية الخلوية، بينما يحتوي الجانب المحدب من الآنكسين على مواقع ارتباط بالكالسيوم.[12] يحتوي كل لب آنكسين على نوع واحد من النوع الثاني، يُعرف أيضًا بنوع الآنكسين، موقع ربط الكالسيوم؛ مواقع الربط هذه هي الموقع النموذجي لتفاعلات الأغشية الأيونية.[6] ومع ذلك، هناك طرق أخرى ممكنة لوصلات الغشاء. على سبيل المثال، يعرض A-V بقايا التريپتوفان، عند ارتباط الكالسيوم، والذي يمكن أن يتفاعل مع سلاسل الهيدروكربون في طبقة ثنائية الدهون.[12]

يمنح الهيكل المتنوع للطرف N خصوصية للإرفاق في الإشارات داخل الخلايا. في جميع الآنكسينات، يُعتقد أن الطرف N يقبع داخل الجانب المقعر من لب الآنكسين وينطوي بشكل منفصل عن بقية الپروتين.[6] يمكن تقسيم هيكل هذه المنطقة إلى فئتين عريضتين، الطرف-N القصير والطويل. يمكن أن يكون الطرف N قصيراً، كما هو موضح في A-III، من 16 أو أقل من الأحماض الأمينية وينتقل على امتداد لب الپروتين المقعر الذي يتفاعل عبر روابط هيدروجينية.[9]

يُعتقد أن الطرف-N القصير يعمل على استقرار تركيب الآنكسين من أجل زيادة ارتباط الكالسيوم ويمكن أن يكون مواقع للتعديلات اللاحقة للترجمة.[9] قد يحتوي الطرف-N الطويل على ما يصل إلى 40 وحدة بنائية ولها دور أكثر تعقيدًا في إرسال الإشارات المرفقة.[6] على سبيل المثال، في A-I، يتم طي الطرف N إلى لولب-ألفا مزدوج الألفة ويتم إدراجه في قلب الپروتين، مما يؤدي إلى إزاحة اللولب D من الآنكسين المتكرر III.[6] ومع ذلك، عندما يرتبط الكالسيوم، يُدفع الطرف N من لب الآنكسين عن طريق التغييرات التوافقية داخل الپروتين.[9] لذلك، يمكن أن يتفاعل الطرف N مع الپروتينات الأخرى، ولا سيما عائلة الپروتين إس-100، ويتضمن مواقع الفسفرة التي تسمح بمزيد من الإشارات.[9] يمكن لـ A-II أيضًا استخدام طرف N الطويل لتشكيل متغاير بين الپروتين إس-100 واثنين من الآنكسينات الطرفية.[9] التنوع الهيكلي للآنكسينات هو أساس النطاق الوظيفي للرسل المعقدة داخل الخلايا.

التموضع الخلوي

الغشاء

تتميز الآنكسينات بقدرتها على الاعتماد على الكالسيوم للارتباط بالدهون الفوسفورية سالبة الشحنة (أي الجدران الغشائية).[13] توجد في بعض وليس كل الأسطح الغشائية داخل الخلية، مما قد يكون دليلًا على التوزيع غير المتجانس لـ Ca 2+ داخل الخلية.[9]

الأنوية

عُثر على أنواع الآنكسينات (2، 5 ، 11) داخل الأغشية.[9] ثبت أن نشاط كيناز التيروسين يزيد من تركيزات الآنكسينات 2 و5 داخل النواة.[9] يقع آنكسين 11 في الغالب داخل النواة، ولا يوجد في النوية.[14] أثناء المرحلة الأولية، ينتقل آنكسين 11 إلى الغلاف النووي.[14]

العظم

تتواجد الآنكسينات بكثرة في حويصلات مصفوفة العظام، ويُفترض أنها تلعب دورًا في دخول الكالسيوم إلى الحويصلات أثناء تكون الهيدروكسي أپاتيت.[15] لم يُدرس موضوع هذا المجال بدقة، ومع ذلك فقد تم التكهن بأن الآنكسينات قد تكون متورطة في إغلاق عنق حويصلة المصفوفة لأنها ملتحمة.[9]

دوره في نقل الحويصلات

الإخراج الخلوي

لوحظ أن الآنكسينات تلعب دورًا على امتداد المسار الإخراج الخلوي، وتحديدًا في المراحل اللاحقة، بالقرب في غشاء البلازما أو بالقرب منه.[13] عُثر على أدلة على وجود الآنكسينات أو البروتينات الشبيهة بالآنكسينات في عملية الإخراج الخلوي في العضيات الدنيا، مثل "البراميسيوم".[13] من خلال التعرف على الجسم المضاد، هناك دليل على أن الآنكسينات مثل البروتينات تساهم في وضع وربط إفراز العضيات الخلوية في عضية "الباراميسيوم".[13]

كان آنكسين 7 هو أول الآنكسينات المكتشفة أثناء البحث عن البروتينات التي تعزز الاتصال والاندماج في الحبيبات آليفة الكروم.[9] ومع ذلك، فقد أظهرت الدراسات في المختبر أن آنكسين 7 لا يشجع على اندماج الأغشية، لكنه يعمل فقط ربطها ببعضها البعض بشكل وثيق.[11]

الإلتقام الخلوي

عُثر على آنكسينات تشارك في نقل وفرز أحداث الالتقام. الملحق الأول عبارة عن ركيزة من EGF (عامل نمو البشرة) كيناز التيروسين والتي تصبح فسفرة على نهايتها N عند استيعاب المستقبل.[13] عُثر على تسلسلات استهداف جسيمات داخلية فريدة من نوعها في الطرف N من آنكسين 1 و2، والتي ستكون مفيدة في فرز الحويصلات الداخلية الخلوية.[9] توجد آنكسينات في العديد من عمليات الالتقام المختلفة. يُعتقد أن آنكسين 6 متورط في أحداث البراعم المغلفة بالكلاثرين، بينما يشارك آنكسين 2 في كل من استر الكوليسترول والتكوين الحيوي للاندوسومات متعددة الحويصلات.[9]

سقالة الغشاء

يمكن أن تعمل الآنكسينا كسقالة بروتينات لترسيخ البروتينات الأخرى في غشاء الخلية. يتم تجميع الملحقات مثل أدوات تقليم،[8] حيث يتم تسهيل تشكيل أداة القطع هذه عن طريق تدفق الكالسيوم وربط الأغشية الفعال. غالبًا ما تُثبت مجموعة التشذيب هذه بواسطة نوى ملحقة أخرى مرتبطة بالغشاء في المنطقة المجاورة. في النهاية، سيتم تجميع غشاء الخلية وربطه. سيؤدي ذلك إلى تكوين شبكات ملحقة مرتبطة بالغشاء. يمكن أن تحفز هذه الشبكات المسافة البادئة وتبرعم الحويصلة أثناء حدث الإفراز الخلوي.[16]

في حين أن الأنواع المختلفة من الآنكسينات يمكن أن تعمل كسقالات غشائية، فإن آنكسين إيه-5 هو أكثر الآنكسينات-السقالة الغشائية وفرة. يمكن أن يشكل آنكسين إيه-5 شبكات ثنائية الأبعاد عند ربطها بوحدة فوسفاتيديل سيرين الغشائية.[17] آنكسين إيه-5 فعالاً في تثبيت التغيرات في شكل الخلية أثناء الالتقام والإخراج الخلوي، بالإضافة إلى عمليات الغشاء الخلوي الأخرى. بدلاً من ذلك، يرتبط آنكسين إيه-1 وإيه-2 بوحدات فوسفاتيديل سيرين وفوسفاتيديل كولين في غشاء الخلية، وغالبًا ما تتواجد على شكل عناقيد أحادية الطبقة تفتقر إلى شكل محدد.[18]

بالإضافة إلى ذلك، تم إثبات أن آنكسين إيه-1 وإيه-2 يلصقان PIP2 (فوسفاتيديلينوسيتول-4،5-بيسفوسفات) في غشاء الخلية ويسهلان تجميع الأكتين بالقرب من الغشاء.[9] في الآونة الأخيرة، رُبطت وظائف السقالات المرفقة بالتطبيقات الطبية. كُشف عن هذه الآثار الطبية من خلال دراسات معملية حيث يتم تتبع مسار البويضة المخصبة إلى الرحم. بعد الإخصاب، يجب أن تدخل البويضة في قناة تكون الفتحة فيها أصغر بخمس مرات من قطر البويضة. بمجرد مرور البويضة المخصبة من خلال الفتحة، يُعتقد أن الملحقات تعزز طي الغشاء بطريقة تشبه الأكورديون لإعادة الغشاء المشدود إلى شكله الأصلي. على الرغم من اكتشاف هذا في آكسين الديدان الخيطية في NEX-1، إلا أنه يعتقد أن آلية مماثلة تحدث في البشر والثدييات الأخرى.[19]

تنظيم الغشاء

ثبت أن للعديد من الآنكسينات أدوار نشطة في تنظيم الغشاء. دُرس آنكسين إيه-2 على نطاق واسع في هذا الجانب من وظيفة الآنكسين ولوحظ أنه يشارك بشكل كبير في تنظيم الدهون في الطبقة الثنائية بالقرب من مواقع تجميع الهيكل الخلوي الأكتيني. في المختبر، يمكن أن يربط آكسين إيه-2 PIP2 في غشاء الخلية بألفة ارتباط عالية نسبيًا.[20]

بالإضافة إلى ذلك، يمكن لآنكسين إيه-2 ربط الدهون الغشائية الأخرى مثل الكوليسترول، حيث يصبح هذا الارتباط ممكنًا عن طريق تدفق أيونات الكالسيوم.[21]

إن ارتباط آنكسين إيه-2 بالدهون في الطبقة الثنائية ينظم تنظيم أطواف الدهون في الطبقة الثنائية في مواقع التجمع الأكتين. في الواقع، فإن آكسين إيه-2 في حد ذاته هو پروتين مرتبط بالأكتين، وبالتالي يمكن أن يشكل منطقة تفاعل مع الأكتين عن طريق خصائص الأكتين الخيطية. وهذا بدوره يسمح بمزيد من التفاعلات بين الخلايا الخلوية بين الطبقات الأحادية للخلايا مثل الخلايا الطلائية والبطانية.[22]

بالإضافة إلى آنكسين إيه-2، فقد تبين أيضًا أن آنكسين إيه-11 ينظم خصائص غشاء الخلية. يُعتقد أن آنكسين إيه-11 له دور كبير في المرحلة الأخيرة من الانقسام: الحركية الخلوية. في هذه المرحلة، تنفصل الخلايا الوليدة عن بعضها البعض لأن آنكسين إيه-11 يُدخل غشاءًا جديدًا يُعتقد أنه ضروري للانفصال. بدون آنكسين إيه-11، يُعتقد أن الخلايا الوليدة تكون غير منفصلة تمامًا ويمكن أن تخضع للاستموات.[23]


. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

الأهمية السريرية

استموات والالتهاب

يبدو أن الآنكسين إيه-1 واحد من أكثر الآنكسينات مشاركة بشكل كبير في الاستجابات المضادة للالتهابات. عند العدوى أو تلف الأنسجة، يُعتقد أن الآنكسين إيه-1 يقلل التهاب الأنسجة عن طريق التفاعل مع مستقبلات الآنكسين إيه-1 على كرات الدم البيضاء. بدوره، يعمل تنشيط هذه المستقبلات على إرسال كرات الدم البيضاء إلى موقع الإصابة واستهداف مصدر الالتهاب مباشرة.[24] نتيجة لذلك، يمنع هذا تسرب كرات الدم البيضاء (على وجه التحديد الخلايا المتعادلة) وينظم حجم الاستجابة الالتهابية. بدون توسط آنكسين إيه-1 في هذه الاستجابة، يكون تسرب الخلايا المتعادلة نشطًا للغاية ويؤدي إلى تفاقم الاستجابة الالتهابية في الأنسجة التالفة أو المصابة.[25]

كما يشارك آنكسين إيه-1 أيضًا في آليات الاستموات في الخلية. عندما يتم التعبير عنه على سطح الخلايا المتعادلة، فإن آنكسين إيه-1 يعزز الآليات المؤيدة للاستموات. بدلاً من ذلك، عند التعبير عنه على سطح الخلية، يحفز آنكسين إيه-1 على إزالة الخلايا التي خضعت للاستموات.[26] [27]

علاوة على ذلك، فإن لآنكسين إيه-1 آثار طبية أخرى في علاج السرطان. يمكن استخدام آنكسين إيه-1 كبروتين سطح الخلية لتمييز بعض أشكال الأورام التي يمكن استهدافها بواسطة العلاجات المناعية مع الأجسام المضادة ضد آنكسين إيه-1.[28]

التخثر

آنكسين إيه-7 هو اللاعب الرئيسي عندما يتعلق الأمر بآليات التخثر. مثل أنواع الآنكسينات الأخرى، يمكن أيضًا التعبير عن آنكسين إيه-7 على سطح الخلية ويمكن أن يعمل على تكوين بلورات ثنائية الأبعاد لحماية دهون غشاء الخلية من المشاركة في آليات التخثر.[9] طبياً، يمكن تجنيد الدهون الفوسفورية في كثير من الأحيان في استجابات المناعة الذاتية، والأكثر شيوعًا في حالات فقد الجنين أثناء الحمل. في مثل هذه الحالات، تقوم الأجسام المضادة ضد آنكسين إيه-7 بتدمير هيكلها البلوري ثنائي الأبعاد وكشف الدهون الفوسفورية في الغشاء، مما يجعلها متاحة للمساهمة في آليات التخثر المختلفة.[29]

انحلال الفبرين

في حين أن العديد من الآنكسينات يمكن أن تشارك في آليات انحلال الفبرين، فإن آنكسين إيه-2 هو الأبرز في التوسط في هذه الاستجابات. يُعتقد أن تعبير آنكسين إيه-2 على سطح الخلية يعمل كمستقبل للبلازمينوجين، والذي يعمل على إنتاج البلازمين. يبدأ البلازمين في تحلل الفبرين عن طريق تحطيم الفبرين. يعد تدمير الفبرين تدبيرًا وقائيًا طبيعيًا لأنه يمنع تكوين الجلطات الدموية بواسطة شبكات الفبرين.[30]

لآنكسين إيه-2 آثار طبية لأنه يمكن استخدامه في علاجات مختلف الأمراض القلبية الوعائية التي تتغذى على تخثر الدم من خلال شبكات الفبرين.

الأنواع/العائلات الفرعية

البروتينات البشرية التي تحتوي على هذا النطاق

ANXA1؛ ANXA10؛ ANXA11؛ ANXA13؛ ANXA2؛ ANXA3؛ ANXA4؛ ANXA5؛ ANXA6؛ ANXA7؛ ANXA8؛ ANXA8L1؛ ANXA8L2؛ ANXA9؛

المصادر

  1. ^ MeSH Annexins
  2. ^ lipocortin definition
  3. ^ Donnelly SR, Moss SE (June 1997). "Annexins in the secretory pathway". Cell. Mol. Life Sci. 53 (6): 533–8. doi:10.1007/s000180050068. PMID 9230932. S2CID 36108081.
  4. ^ Geisow MJ, Fritsche U, Hexham JM, Dash B, Johnson T (April 1986). "A consensus sequence repeat in Torpedo and mammalian calcium-dependent membrane binding proteins". Nature. 320 (6063): 636–38. doi:10.1038/320636a0. PMID 2422556. S2CID 4361070.
  5. ^ Geisow MJ, Walker JH, Boustead C, Taylor W (April 1987). "Annexins – a new family of Ca2+ -regulated phospholipid-binding protein". Biosci. Rep. 7 (4): 289–98. doi:10.1007/BF01121450. PMID 2960386. S2CID 20709760.
  6. ^ أ ب ت ث ج ح خ د Gerke V, Moss S (2002). "Annexins: form structure to function". Physiol. Rev. 82 (2): 331–71. doi:10.1152/physrev.00030.2001. PMID 11917092.
  7. ^ Ghoshdastider, U; Popp, D; Burtnick, L. D.; Robinson, R. C. (2013). "The expanding superfamily of gelsolin homology domain proteins". Cytoskeleton. 70 (11): 775–95. doi:10.1002/cm.21149. PMID 24155256. S2CID 205643538.
  8. ^ أ ب Oling F, Santos JS, Govorukhina N, Mazères-Dubut C, Bergsma-Schutter W, Oostergetel G, Keegstra W, Lambert O, Lewit-Bentley A, Brisson A (December 2000). "Structure of membrane-bound annexin A5 trimers: a hybrid cryo-EM – X-ray crystallography study". J. Mol. Biol. 304 (4): 561–73. doi:10.1006/jmbi.2000.4183. PMID 11099380.
  9. ^ أ ب ت ث ج ح خ د ذ ر ز س ش ص ض ط ظ ع Gerke V, Creutz CE, Moss SE (June 2005). "Annexins: linking Ca2+ signalling to membrane dynamics". Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6 (6): 449–61. doi:10.1038/nrm1661. PMID 15928709. S2CID 37526262.
  10. ^ van Genderen HO, Kenis H, Hofstra L, Narula J, Reutelingsperger CP (June 2008). "Extracellular annexin A5: functions of phosphatidylserine-binding and two-dimensional crystallization". Biochim. Biophys. Acta. 1783 (6): 953–63. doi:10.1016/j.bbamcr.2008.01.030. PMID 18334229.
  11. ^ أ ب Creutz Carl E.; Pazoles Christopher J.; Pollard Harvey B. (April 1978). "Identification and purification of an adrenal medullary protein (synexin) that causes calcium-dependent aggregation of isolated chromaffin granules". Journal of Biological Chemistry. 253 (8): 2858–66. doi:10.1016/S0021-9258(17)40901-X. PMID 632306.
  12. ^ أ ب Concha NO, Head JF, Kaetzel MA, Dedman JR, Seaton BA (September 1993). "Rat annexin V crystal structure: Ca(2+)-induced conformational changes". Science. 261 (5126): 1321–4. Bibcode:1993Sci...261.1321C. doi:10.1126/science.8362244. PMID 8362244.
  13. ^ أ ب ت ث ج Gerke V, Moss SE (June 1997). "Annexins and membrane dynamics". Biochim. Biophys. Acta. 1357 (2): 129–54. doi:10.1016/S0167-4889(97)00038-4. PMID 9223619.
  14. ^ أ ب Tomas A, Moss S (2003). "Calcium- and Cell Cycle-dependent Association of Annexin 11 with the Nuclear Envelope". J. Biol. Chem. 278 (22): 20210–20216. doi:10.1074/jbc.M212669200. PMID 12601007.
  15. ^ Genge BR, Wu LN, Wuthier RE (March 1990). "Differential fractionation of matrix vesicle proteins. Further characterization of the acidic phospholipid-dependent Ca2+–binding proteins". J. Biol. Chem. 265 (8): 4703–10. doi:10.1016/S0021-9258(19)39619-X. PMID 2155235.
  16. ^ Kenis H, van Genderen H, Bennaghmouch A, Rinia HA, Frederik P, Narula J, Hofstra L, Reutelingsperger CP (December 2004). "Cell surface-expressed phosphatidylserine and annexin A5 open a novel portal of cell entry". J. Biol. Chem. 279 (50): 52623–9. doi:10.1074/jbc.M409009200. PMID 15381697.
  17. ^ Pigault C, Follenius-Wund A, Schmutz M, Freyssinet JM, Brisson A (February 1994). "Formation of two-dimensional arrays of annexin V on phosphatidylserine-containing liposomes". J. Mol. Biol. 236 (1): 199–208. doi:10.1006/jmbi.1994.1129. PMID 8107105.
  18. ^ Janshoff A, Ross M, Gerke V, Steinem C (August 2001). "Visualization of annexin I binding to calcium-induced phosphatidylserine domains". ChemBioChem. 2 (7–8): 587–90. doi:10.1002/1439-7633(20010803)2:7/8<587::AID-CBIC587>3.0.CO;2-Q. PMID 11828493. S2CID 23310803.
  19. ^ Creutz CE, Snyder SL, Daigle SN, Redick J (March 1996). "Identification, localization, and functional implications of an abundant nematode annexin". J. Cell Biol. 132 (6): 1079–92. doi:10.1083/jcb.132.6.1079. PMC 2120750. PMID 8601586.
  20. ^ Rescher U, Ruhe D, Ludwig C, Zobiack N, Gerke V (July 2004). "Annexin 2 is a phosphatidylinositol (4,5)-bisphosphate binding protein recruited to actin assembly sites at cellular membranes". J. Cell Sci. 117 (Pt 16): 3473–80. doi:10.1242/jcs.01208. PMID 15226372.
  21. ^ Rescher U, Gerke V (June 2004). "Annexins--unique membrane binding proteins with diverse functions". J. Cell Sci. 117 (Pt 13): 2631–9. doi:10.1242/jcs.01245. PMID 15169834.
  22. ^ Hayes MJ, Rescher U, Gerke V, Moss SE (August 2004). "Annexin-actin interactions". Traffic. 5 (8): 571–6. doi:10.1111/j.1600-0854.2004.00210.x. PMID 15260827. S2CID 11551148.
  23. ^ Tomas A, Futter C, Moss SE (2004). "Annexin 11 is required for midbody formation and completion of the terminal phase of cytokinesis". J. Cell Biol. 165 (6): 813–822. doi:10.1083/jcb.200311054. PMC 2172404. PMID 15197175.
  24. ^ Prossnitz ER, Ye RD (1997). "The N-formyl peptide receptor: a model for the study of chemoattractant receptor structure and function". Pharmacol. Ther. 74 (1): 73–102. doi:10.1016/S0163-7258(96)00203-3. PMID 9336017.
  25. ^ Hannon R, Croxtall JD, Getting SJ, Roviezzo F, Yona S, Paul-Clark MJ, Gavins FN, Perretti M, Morris JF, Buckingham JC, Flower RJ (February 2003). "Aberrant inflammation and resistance to glucocorticoids in annexin 1-/- mouse". FASEB J. 17 (2): 253–5. doi:10.1096/fj.02-0239fje. PMID 12475898. S2CID 18895764.
  26. ^ Arur S, Uche UE, Rezaul K, Fong M, Scranton V, Cowan AE, Mohler W, Han DK (April 2003). "Annexin I is an endogenous ligand that mediates apoptotic cell engulfment". Dev. Cell. 4 (4): 587–98. doi:10.1016/S1534-5807(03)00090-X. PMID 12689596.
  27. ^ Arur, S.; et al. (2003). "Annexin I is an endogenous ligand that mediates apoptotic cell engulfment". Dev. Cell. 4 (4): 587–598. doi:10.1016/S1534-5807(03)00090-X. PMID 12689596.
  28. ^ Oh P, Li Y, Yu J, Durr E, Krasinska KM, Carver LA, Testa JE, Schnitzer JE (June 2004). "Subtractive proteomic mapping of the endothelial surface in lung and solid tumours for tissue-specific therapy". Nature. 429 (6992): 629–35. Bibcode:2004Natur.429..629O. doi:10.1038/nature02580. PMID 15190345. S2CID 4386303.
  29. ^ Rand JH (September 2000). "Antiphospholipid antibody-mediated disruption of the annexin-V antithrombotic shield: a thrombogenic mechanism for the antiphospholipid syndrome". J. Autoimmun. 15 (2): 107–11. doi:10.1006/jaut.2000.0410. PMID 10968894.
  30. ^ Ling Q, Jacovina AT, Deora A, Febbraio M, Simantov R, Silverstein RL, Hempstead B, Mark WH, Hajjar KA (January 2004). "Annexin II regulates fibrin homeostasis and neoangiogenesis in vivo". J. Clin. Invest. 113 (1): 38–48. doi:10.1172/JCI19684. PMC 300771. PMID 14702107.

قراءات إضافية

وصلات خارجية

تمّ الاسترجاع من "https://www.marefa.org/w/index.php?title=آنكسين&oldid=2933925"