الثبات الحراري
الثبات الحراري Thermostability، هو نوعية المقاومة لمقاومة التغيير اللامعكوس في التركيب الكيميائي أو الفيزيائي، الذي عادة ما يحدث عن طريق مقاومة التحلل أو الپلمرة، في درجة حرارة عالية نسبيا.
ومن المواد الثابتة حرارية المستخدمة مثبطات الحرائق. اللدائن الثابتة حرارياً، مصطلح غير شائع وغير تقليدي، وغالباً ما يشير إلى اللدائن الصلبة حلرارياً والتي لا يتغير شكلها عند تعرضها للحرارة، بعكس اللدائن الحرارية التي يمكن صهرها واعادة تشكيلها بالحرارة.
كما يعتبر الثبات الحراري من خصائص بعض أنواع الپروتينات. فالپروتين الثابت حرارياً هو الپروتين المقاوم للتغير في البنية بعد تعرضه للحراره.
. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
الپروتينات الثابتة حرارياً
تعيش معظم أشكال الحياة على الأرض عند درجات حرارة أقل من 50 °س، والتي غالباً ما تتراوح من 15 إلى 50°س. داخل هذه العضيات تتواجد الجزيئات الدقيقة (الپروتينات والأحماض النووية) التي تشكل البنى ثلاثية الأبعاد التي تلعب دوراً رئيسياً في نشاطها الانزيمي.[2] عندما ترتفع الحرارة عن درجات الحرارة الأصلية للعضية، فإن الطاقة الحرارية قد تتسبب في طي وإفساد الپروتين، حيث تعطل الحرارة الروابط الجزيئية في البنى الثلاثية والرباعية. سيؤدي هذا الطي إلى فقدان النشاط الانزيمي، والذي يضر بشكل كبير في استمرار الوظائف الحيوية. ومن أمثلة إفساد الپروتينات ما يحدث في الألبومين والذي يتحول مع تعرضه لدرجة الحرارة من مادة زلالية شفافة تقريباً إلى هلام صلب أبيض اللون.
الذيفانات الثابتة حرارياً
تحتوي بعض أنواع الفطريات السامة على ذيفانات ثابتة حرارياً، مثل الأماتوكسين الموجود في قبعة الموت وقلنسوة الخريف، من أنواع فطر عيش الغراب السامة، والپاتولين من الأعفان. بالتالي، فإن تعرض هذه المواد للحرارة لن يفقدها سميتها ومن ثم تشكل أهمية في سلامة الأغذية.[3]
انظر أيضاً
- أليفات الحرارة
المصادر
- ^ Kulkarni, T.S.; Khan, S.; Villagomez, R.; Mahmood, T.; Lindahl, S.; Logan, D.T.; Linares‐Pastén, J.A.; Nordberg Karlsson, E. (2017). "Crystal structure of β‐glucosidase 1A from Thermotoga neapolitana and comparison of active site mutants for hydrolysis of flavonoid glucosides". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 85 (5): 872–884. doi:10.1002/prot.25256.
- ^ Kandhari, Nitika; Sinha, Somdatta (June 26, 2017). "Complex network analysis of thermostable mutants of Bacillus subtilis Lipase A". Applied Network Science (in الإنجليزية). 2 (1): 18. doi:10.1007/s41109-017-0039-y. ISSN 2364-8228.
- ^ "FDA: Moldy applesauce repackaged by school lunch supplier". NBC News. NBC News. Retrieved 15 April 2015.
وصلات خارجية
