ملف:Serpin equilibrium.png
حجم هذه المعاينة: 800 × 507 بكسل. البعد الآخر: 3٬000 × 1٬902 بكسل.
الملف الأصلي (3٬000 × 1٬902 بكسل حجم الملف: 1٫41 ميجابايت، نوع MIME: image/png)
وصف قصير
⧼wm-license-information-description⧽ |
English: The native state of serpins is an equilibrium between a fully-stressed state (left) and a partially relaxed state (right). The five-stranded A-sheet (light blue) contains two functionally important regions for the serpin's mechanism, the breach and the shutter. The Reactive Centre Loop (RCL, blue) exists in a dynamic equilibrium between the fully exposed conformation (left) and a conformation where it is partially inserted into the breach of the A-sheet (right). (PDB 1QLP).
[1] [2]
|
⧼wm-license-information-date⧽ | 2015 |
⧼wm-license-information-source⧽ | ⧼Wm-license-own-work⧽ |
⧼wm-license-information-author⧽ | Thomas Shafee |
ترخيص
- ^ Elliott PR, Lomas DA, Carrell RW, Abrahams JP. (1996). "Inhibitory conformation of the reactive loop of alpha 1-antitrypsin". Nature Structural & Molecular Biology. 3 (8): 676–81. doi:10.1038/nsb0896-676. PMID 8756325.
{{cite journal}}
: CS1 maint: multiple names: authors list (link) - ^ Horvath AJ, Irving JA, Rossjohn J, Law RH, Bottomley SP, Quinsey NS, et al. (2005). "The murine orthologue of human antichymotrypsin: a structural paradigm for clade A3 serpins". J Biol Chem. 280 (52): 43168–78. doi:10.1074/jbc.M505598200. PMID 16141197.
تاريخ الملف
اضغط على زمن/تاريخ لرؤية الملف كما بدا في هذا الزمن.
زمن/تاريخ | صورة مصغرة | الأبعاد | مستخدم | تعليق | |
---|---|---|---|---|---|
حالي | ★ مراجعة معتمدة 08:47، 18 نوفمبر 2023 | 3٬000 × 1٬902 (1٫41 ميجابايت) | Pastakhov (نقاش | مساهمات) | Upload https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/1/10/Serpin_equilibrium.png |
لا يمكنك استبدال هذا الملف.
وصلات
لا يوجد صفحات تصل لهذه الصورة.